L’utilisation d’oligomères d’α-amino-γ-lactame (Agl-αAA) comme vecteurs de pénétration intracellulaire est décrite dans ce manuscrit. Nous avons montré que ces oligomères structurés en ruban sont capables de traverser la membrane plasmique pour atteindre le cytosol et y délivrer un cargo biologiquement actif. A la différence des séquences peptidiques, ces oligomères ont une très bonne résistance enzymatique. Une nouvelle famille de foldamères d’α-amino-γ-lactame (Agl-βAA) obtenus à partir de séquences /β peptidiques est également décrite. La structure secondaire de ces composés a été étudiée par RMN, IR-TF, CD et DRX. Nous avons montré que ces oligomères sont capables d’adopter une structure stable en hélice 12. De façon remarquable, ces oligomères sont solubles en milieux aqueux malgré une absence totale de chaînes latérales hydrophiles. The use of α-amino-γ-lactam oligomers (Agl-αAA) as cell penetrating vectors are described in this work. These ribbon structured oligomers are able to cross the cell membrane to reach the cytosol and deliver a biologically active cargo. Unlike peptide sequences, these oligomers display a strong enzymatic resistance. A new family of α-amino-γ-lactam oligomers (Agl-βAA) obtained from conversion of /β peptide sequences are also described. Secondary structure of these molecules have been studied by NMR, FTIR, CD and XRD. These oligomers are able to adopt a stable 12-helix structure. Unexpectedly, these oligomers are soluble in aqueous mediums without any hydrophilic side chains