A estrutura microscópica de pelos é espécie-específica. Ela permite não apenas a identificação de espécies, mas também a identificação de raças. A tricologia é amplamente utilizada para identificação ...de espécies em pesquisas taxonômicas, ecológicas, paleontológicas, arqueológicas, como controle de qualidade de alimentos e forenses, mas são pouco exploradas na agropecuária. O conhecimento, o estudo e, principalmente, a divulgação desta técnica abre a perspectiva para a pesquisa em diversas áreas da produção animal principalmente nos estudos relacionados aos recursos genéticos animal (RGAs). Do ponto de vista zootécnico a utilização de uma metodologia de fácil execução com baixo custo de realização e confiável é uma alternativa de grande importância. A tricologia é uma importante ferramenta para estudos sobre raças locais no Brasil, considerando que a caracterização dos pelos pode elucidar características como rusticidade, prolificidade, resistência à endo e ectoparasitas e adaptação às condições adversas que justificam os programas de conservação de tais recursos genéticos animais. Esta revisão foi redigida com o objetivo de discutir o uso da análise microscópica de pelos de mamíferos, sua aplicação na pesquisa científica e a importância para a produção e pesquisa agropecuária.
We have explored the substrate specificity of a recombinant cysteine proteinase of Leishmania mexicana (CPB2.8 Delta CTE) in order to obtain data that will enable us to design specific inhibitors of ...the enzyme. Previously we have shown that the enzyme has high activity towards substrates with a basic group at the P sub(1) position, but we have also observed high affinity for peptides with hydrophobic residues at this position. In order to have substrates containing both features, we synthesized one series of internally quenched fluorogenic peptides derived from the sequence ortho-amino-benzoyl-FRSRQ-N-2,4-dinitrophenyl- ethylenediamine, and substituted the Arg at the P sub(1) position with the following non-natural basic amino acids: 4-aminomethyl-phenylalanine (Amf), 4-guanidine-phenylalanine (Gnf), 4-aminomethyl-N-isopropyl-phenylalanine (Iaf), 3-pyridyl-alanine (Pya), 4-piperidinyl-alanine (Ppa), 4-aminomethyl-cyclohexyl-alanine (Ama), and 4-aminocyclohexyl-alanine (Aca). For comparison, the series derived from ortho-amino-benzoyl-FRSRQ-N-2,4-dinitrophenyl-ethylenediamine was also assayed with cruzain (the major cysteine proteinase of Trypanosoma cruzi), human cathepsin L and papain. The peptides ortho-amino-benzoyl-FAmfSRQ-N-2,4-dinitrophenyl-ethylenediamine (k sub(cat)/K sub(m) = 12 000 mm super(-1) times s super(-1)) and ortho-amino-benzoyl-FIafSRQ-N-2,4-dinitrophenyl-ethylenediamine (k sub(cat)/K sub(m) = 27 000 mM super(-1) times s super(-1)) were the best substrates for CPB2.8 Delta CTE. In contrast, ortho-amino-benzoyl-FAmaSRQ-N-2,4- dinitrophenyl-ethylenediamine and ortho-amino-benzoyl-FAcaSRQ-N- 2,4-dinitrophenyl-ethylenediamine were very resistant and inhibited this enzyme with K sub(i) values of 23 nM and 30 nM, respectively. Cruzain hydrolyzed quite well the substrates in this series with Amf, Ppa and Aca, whereas the peptide with Ama was resistant and inhibited cruzain with a K sub(i) of 40 nM. Human cathepsin L presented an activity on these peptides very similar to that of CPB2.8 Delta CTE and papain hydrolyzed all the peptides with high efficiency. In conclusion, we have demonstrated that CPB2.8 Delta CTE has more restricted specificity at the S sub(1) subsite and it seems possible to design efficient inhibitors with amino acids such as Ama or Aca at the P sub(1) position.
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