Soj LP28, koji proizvodi alkalnu lipazu što djeluje pri niskim temperaturama, izoliran je iz tla prikupljenog u zaljevu Bohai, Kina. Sekvenciranjem 16S rDNK utvrđeno je da je to soj bakterije Acinetobacter johnsonii. Lipaza je pročišćena centrifugiranjem, zatim taloženjem pomoću amonijeva sulfata, nakon čega je izdvojena dijalizom, ionskom kromatografijom na DE-52 celulozi i gel-filtracijskom kromatografijom na Sephadex G-75 koloni. Enzim je pročišćen 34 puta. Konačni prinos enzima bio je 13 %, a relativna molekularna masa (određena pomoću SDS-PAGE) iznosila je 53 kDa. Pročišćeni je enzim imao najveću aktivnost pri 30 °C i pH=9, a na 24 °C zadržao je 94,53 % aktivnosti. Bio je stabilan pri 50 °C, kada je zadržao 80,9 % aktivnosti tijekom 30 minuta. Također je bio stabilan pri pH=8-10. Pomoću izolirane lipaze može se provesti hidroliza različitih ulja, osobito tributirata. Aktivnost se enzima povećala dodatkom Na+, Ca2+, K+ i Mg2+ iona, te natrijeva citrata. Dodatak iona Ba2+, Mn2+, Cr3+ i Co2+ nije utjecao na aktivnost enzima, dok je prisutnost Al3+, Cu2+, Fe2+, Fe3+ i Zn2+ iona te EDTA smanjilo aktivnost enzima. Dodatak oksidansa, nekih komercijalnih detergenata i alkalne proteaze, nije utjecao na stabilnost enzima, a aktivnost se enzima povećala u prisutnosti tenzida, poput Tween 20, Tween 80, natrijeva kolata ili taurokolata te saponina. Stoga je zaključeno da se lipaza izolirana iz Acinetobacter johnsonii LP28 može upotrijebiti u proizvodnji detergenata.