Introdução: A análise biomecânica da marcha se mostra eficiente na identificação de alterações nos padrões de movimento e no declínio funcional. Objetivo: Analisar o efeito da dupla tarefa sobre os ...parâmetros espaçotemporais da marcha. Métodos: Participaram 32 sujeitos de ambos os sexos com idade entre 18 e 25 anos. O teste Timed Up and Go foi aplicado sob duas condições: na forma original e associado à tarefa cognitiva (verbalizar os meses do ano em ordem inversa). Foi avaliado o tempo total de execução, número de passos, cadência, tempo gasto para levantar, velocidade média e variabilidade do tempo de passo. Resultados: Com a adição da tarefa cognitiva, foram observadas mudanças em diversos dos parâmetros espaçotemporais da marcha analisados. Conclusão: Os testes realizados mostraram que o incremento de tarefas cognitivas durante a deambulação pode acarretar alterações no desempenho desta atividade.
Anticoagulant heparan sulfate proteoglycans bind and activate antithrombin
by virtue of a specific 3-
O
-sulfated pentasaccharide. They not only
occur in the vascular wall but also in extravascular ...tissues, such as the
ovary, where their functions remain unknown. The rupture of the ovarian
follicle at ovulation is one of the most striking examples of tissue
remodeling in adult mammals. It involves tightly controlled inflammation,
proteolysis, and fibrin deposition. We hypothesized that ovarian heparan
sulfates may modulate these processes through interactions with effector
proteins. Our previous work has shown that anticoagulant heparan sulfates are
synthesized by rodent ovarian granulosa cells, and we now have set out to
characterize heparan sulfates from human follicular fluid. Here we report the
first anticoagulant heparan sulfate purified from a natural human
extravascular source. Heparan sulfate chains were fractionated according to
their affinity for antithrombin, and their structure was analyzed by
1
H NMR and MS/MS. We find that human follicular fluid is a rich
source of anticoagulant heparan sulfate, comprising 50.4% of total heparan
sulfate. These antithrombin-binding chains contain more than 6%
3-
O
-sulfated glucosamine residues, convey an anticoagulant activity
of 2.5 IU/ml to human follicular fluid, and have an anti-Factor Xa specific
activity of 167 IU/mg. The heparan sulfate chains that do not bind
antithrombin surprisingly exhibit an extremely high content in
3-
O
-sulfated glucosamine residues, which suggest that they may
exhibit biological activities through interactions with other proteins.
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